فصل جزئي ودراسة بعض الصفات الحركية لأنزيم السليروبلازمين من مصل الإنسان

في هذه الدراسة حاولنا عزل أنزيم سليروبلازمين من المصل، إذ تم فصل حزمتين رئيستين من البروتينات بتقنية الترشيح الهلامي للراسب البروتيني الناتج من الترسيب بـ بولي اثيلين كلايكول (4000)، وأظهرت الحزمة الثانية فعالية عالية لأنزيم السليروبلازمين. بعدها قدر الوزن الجزيئي للأنزيم باستخدام تقنيتي الترشيح الهلامي والهجرة الكهربائية، والتي كانت بحدود (138111) و(134400) دالتون على التوالي.وتم أيجاد الظروف المثالية لفعالية أنزيم السليروبلازمين وكانت كالاتي: استخدام (35.8) ملي مول/لتر من مادة (p-phenylenediamine) كمادة اساس و(0.1) مول/لتر من المحلول المنظم (Sodium acetate buffer) عند أس هيدروجيني (5.45) ودرجة حرارة (56) مْ بفترة زمنية مقدارها (35) دقيقة. وباستخدام رسم لاين ويفر– برك تم أيجاد قيمة السرعة القصوى (Vmax) وثابت مكيلس (Km) وكانتا مساوية لـ (0.83 مايكرومول/دقيقة) و(15.38) ملي مول/لتر على التوالي. كذلك تمت دراسة تأثير المثبطات على فعالية أنزيم السليروبلازمين، وبينت النتائج أن كلوريد الصوديوم مثبط لاتنافسي لفعالية الأنزيم بتركيز (70) ملي مول/لتر.